Este es un descubrimiento muy esperado, un equipo internacional de científicos que usan rayos X de alta luminosidad de la Oficina del Departamento de Energía de Advanced Photon Source of Cience en el Laboratorio Nacional Argonne EE.UU. se ha podido determinar la estructura atómica de alta resolución de un receptor de la superficie celular que la mayoría de las cepas del virus de inmunodeficiencia humana (VIH) utilizan para poder entrar a las células inmunes humanas. Los investigadores también demostraron que el "maraviroc", un medicamento contra el VIH, puede unirse a las células y bloquea la entrada del VIH.
En la imagen se representa a la estructura del receptor de la superficie celular CCR5, lo que la mayoría de las cepas de VIH utilizan para entrar en las células inmunes humanas. Esta imagen muestra el fármaco maraviroc que espera el acaparamiento de VIH CCR5 en una conformación que inactiva y evita que al VIH mediante el receptor entre las células.
Crédito: Katya Kadyshevskaya, el Instituto de Investigación Scripps
"Estos detalles estructurales deberían ayudarnos a entender con mayor precisión cómo el VIH infecta a las células, y cómo podemos hacerlo mejor en el bloqueo de ese proceso con fármacos de última generación", dijo Beili Wu, profesor en el Instituto de Materia Médica de Shanghai (SIMM), la Academia China de Ciencias. Wu fue el investigador principal para el estudio, que fue publicado en línea en Science Express y en la edición 20 de septiembre 2013.Tanto CCR5 y CXCR4 pertenecen a una gran familia de receptores de células conocidas como receptores acoplados a proteínas G (GPCR). (Determinación de la estructura de un GPCR humano, basado en gran parte en la investigación llevada a cabo en la Fuente Avanzada de Fotones, ganó el Premio Nobel 2012 en Química.) GPCRs son notoriamente difíciles de producir en cantidades útiles para el análisis estructural. Con sus estructuras flexibles, sino que también son muy difíciles de moldear a las ordenadas formaciones sólidas de moléculas individuales como "cristales" las cuales son necesarias para la determinación de la estructura por cristalografía de rayos x.El estudio, que se centró en el receptor CCR5, fue apoyada tanto por EE.UU. y la República Popular de China junto con organismos de financiación de investigación chinas. "Las colaboraciones internacionales como ésta son cada vez más necesarios para resolver los grandes problemas de la ciencia", dijo el coautor del estudio, Raymond C. Stevens, profesor en el Instituto de Investigación Scripps en California. "Ahora que tenemos tanto humanos CXCR4 y CCR5 del VIH co - receptor de estructuras tridimensionales, y es probable que veamos ya en la próxima generación de la terapia efectiva en contra del VIH".El receptor CCR5 es uno de los objetivos más codiciados para los nuevos medicamentos contra el VIH. Aunque el síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA ) - que causa el virus se descubrió inicialmente para infectar las células a través de otro receptor, en el CD4, los investigadores encontraron en 1996 que la infección por el VIH también requiere un co-receptor CCR5 - por lo general, que se encuentra junto CD4 en una variedad de células inmunes .La importancia de CCR5 a la infección por VIH es subrayada por el hecho de que ciertas variantes genéticas de que pueden aumentar drásticamente o menor riesgo de infección por el VIH, así como la velocidad del proceso de la enfermedad después de la infección. Una variante acortada CCR5, que se encuentra en aproximadamente el 10 % de los europeos, no se expresa en absoluto en las superficies celulares inmunes, y las personas que lo producen esta variante son casi invulnerables a la infección por VIH.
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